蛋白质2020年郭蔼光版基础生物化学习题

α-NH2与2,4-二硝基氟苯作用产生相应的

时间 20201213 Edmen反应均可用于蛋白质多肽链N端氨基酸

的测定。

氨基酸通过肽键相互连接而成的化合物称

为肽 由2个氨基酸组成的肽称为二肽 由3

基础生物化学习题上 个氨基酸组成的肽称为三肽少于10个氨基

酸肽称为寡肽 由10个以上氨基酸组成的肽

第一章 蛋白质 称为多肽。

三蛋白质的结构

一、知识要点 蛋白质是具有特定构象的大分子 为研究

方便将蛋白质结构分为四个结构水平包括一氨基酸的结构 一级结构、二级结构、三级结构和四级结构。

蛋白质是重要的生物大分子其组成单位 一般将二级结构、三级结构和四级结构称为三是氨基酸。组成蛋白质的氨基酸有20种均 维构象或高级结构。

为α-氨基酸。每个氨基酸的α-碳上连接一 一级结构指蛋白质多肽链中氨基酸的排列个羧基一个氨基一个氢原子和一个侧链R 顺序。肽键是蛋白质中氨基酸之间的主要连接基团。 20种氨基酸结构的差别就在于它们的R 方式 即由一个氨基酸的α-氨基和另一个氨基团结构的不同。 基酸的α-之间脱去一分子水相互连接。肽键

根据20种氨基酸侧链R基团的极性 可 具有部分双键的性质所以整个肽单位是一个将其分为四大类非极性R基氨基酸8种  刚性的平面结构。在多肽链的含有游离氨基的不带电荷的极性R基氨基酸7种 带负电 一端称为肽链的氨基端或N端而另一端含有荷的R基氨基酸2种 带正电荷的R基氨 一个游离羧基的一端称为肽链的羧基端或C端。基酸3种 。 蛋白质的二级结构是指多肽链骨架盘绕折二氨基酸的性质 叠所形成的有规律性的结构。最基本的二级结

氨基酸是两性电解质。 由于氨基酸含有酸 构类型有α-螺旋结构和β-折叠结构 此外性的羧基和碱性的氨基所以既是酸又是碱 还有β-转角和自由回转。右手α-螺旋结构是两性电解质。有些氨基酸的侧链还含有可解 是在纤维蛋白和球蛋白中发现的最常见的二级离的基团其带电状况取决于它们的pK值。 结构,每圈螺旋含有3 6个氨基酸残基螺距由于不同氨基酸所带的可解离基团不同所以 为0 54nm,螺旋中的每个肽键均参与氢键的形等电点不同。 成以维持螺旋的稳定。 β-折叠结构也是一种

除甘氨酸外其它都有不对称碳原子所 常见的二级结构在此结构中 多肽链以较伸以具有D-型和L-型2种构型 具有旋光性 展的曲折形式存在肽链或肽段的排列可天然蛋白质中存在的氨基酸都是L-型的。酪 以有平行和反平行两种方式。氨基酸之间的轴氨酸、苯丙氨酸和色氨酸具有紫外吸收特性 心距为0 35nm,相邻肽链之间借助氢键彼此连在280nm处有最大吸收值大多数蛋白质都具 成片层结构。

有这些氨基酸所以蛋白质在280nm处也有特 结构域是介于二级结构和三级结构之间的征吸收这是紫外吸收法定量测定蛋白质的基 一种结构层次是指蛋白质亚基结构中明显分础。 开的紧密球状结构区域。

氨基酸的α-羧基和α-氨基具有化学反 超二级结构是指蛋白质分子 中的多肽链应性 另外许多氨基酸的侧链还含有羟基、 在三维折叠中形成有规则的三级结构聚集体。

氨基、羧基等可解离基团也具有化学反应性 蛋白质的三级结构是整个多肽链的三维构较重要的化学反应有  1 茚三酮反应 除 象 它是在二级结构的基础上 多肽链进一步脯氨酸外所有的α-氨基酸都能与茚三酮发 折叠卷曲形成复杂的球状分子结构。具有三级生颜色反应生成蓝紫色化合物脯氨酸与茚 结构的蛋白质一般都是球蛋白这类蛋白质的三酮生成黄色化合物。  2 Sanger反应 多肽链在三维空间中沿多个方向进行盘绕折叠

1

形成十分紧密的近似球形的结构分子内部的 后才具有生物活性如酶原的激活。

空间只能容纳少数水分子几乎所有的极性R 2蛋白质空间结构与功能的关系

基都分布在分子外表面形成亲水的分子外壳 蛋白质的空间结构与功能之间有密切相关而非极性的基团则被埋在分子内部不与水接 性其特定的空间结构是行使生物功能的基础

触。蛋白质分子中侧链R基团的相互作用对稳 以下两方面均可说明这种相关性。

定球状蛋白质的三级结构起着重要作用。  1  核糖核酸酶的变性与复性及其功能

蛋白质的四级结构指数条具有独立的三级 的丧失与恢复

结构的多肽链通过非共价键相互连接而成的聚 核糖核酸酶是由124个氨基酸组成的一条合体结构。在具有四级结构的蛋白质中每一 多肽链含有四对二硫键空间构象为球状分条具有三级结构的皑链称为亚基或亚单位缺 子。将天然核糖核酸酶在8mol/L脲中用β-少一个亚基或亚基单独存在都不具有活性。 四 巯基乙醇处理则分子内的四对二硫键断裂

级结构涉及亚基在整个分子中的空间排布以及 分子变成一条松散的肽链此时酶活性完全丧亚基之间的相互关系。 失。但用透析法除去β-巯基乙醇和脲后此

维持蛋白质空间结构的作用力主要是氢键 酶经氧化又自发地折叠成原有的天然构象 同

离子键、疏水作用力和范德华力等非共价键 时酶活性又恢复。

又称次级键。此外在某些蛋白质中还有二硫 2血红蛋白的变构现象

键二硫键在维持蛋白质构象方面也起着重要 血红蛋白是一个四聚体蛋白质具有氧合作用。 功能可在血液中运输氧。研究发现脱氧血

蛋白质的空间结构取决于它的一级结构 红蛋白与氧的亲和力很低不易与氧结合。一多肽离岸主链上的氨基酸排列顺序包含了形成 旦血红蛋白分子中的一个亚基与O2结合就复杂的三维结构即正确的空间结构所需要 会引起该亚基构象发生改变并引起其它三个的全部信息。 亚基的构象相继发生变化使它们易于和氧结四蛋白质结构与功能的关系 合说明变化后的构象最适合与氧结合。

不同的蛋白质 由于结构不同而具有不同 从以上例子可以看出 只有当蛋白质以特的生物学功能。蛋白质的生物学功能是蛋白质 定的适当空间构象存在时才具有生物活性。

分子的天然构象所具有的性质功能与结构密 五蛋白质的重要性质

切相关。 蛋白质是两性电解质 它的酸碱性质取决

1 一级结构与功能的关系 于肽链上的可解离的R基团。不同蛋白质所含

蛋白质的一级结构与蛋白质功能有相适应 有的氨基酸的种类、数目不同所以具有不同

性和统一性可从以下几个方面说明 的等电点。 当蛋白质所处环境的pH大于pI时

1 一级结构的变异与分子病 蛋白质分子带负电荷 pH小于pI时蛋白质

蛋白质中的氨基酸序列与生物功能密切相 带正电荷 pH等于pI时蛋白质所带净电荷关一级结构的变化往往导致蛋白质生物功能 为零此时溶解度最小。

的变化。如镰刀型细胞贫血症其病因是血红 蛋白质分子表面带有许多亲水基团使蛋蛋白基因中的一个核苷酸的突变导致该蛋白分 白质成为亲水的胶体溶液。蛋白质颗粒周围的

子中β-链第6位谷氨酸被缬氨酸取代。这个 水化膜水化层以及非等电状态时蛋白质颗一级结构上的细微差别使患者的血红蛋白分子 粒所带的同性电荷的互相排斥是使蛋白质胶体容易发生凝聚导致红细胞变成镰刀状容易 系统稳定的主要因素。 当这些稳定因素被破坏破裂引起贫血 即血红蛋白的功能发生了变化。 时蛋白质会产生沉淀。高浓度中性盐可使蛋

2一级结构与生物进化 白质分子脱水并中和其所带电荷从而降低蛋

研究发现 同源蛋白质中有许多位置的氨 白质的溶解度并沉淀析出 即盐析。但这种作基酸是相同的而其它氨基酸差异较大。如比 用并不引起蛋白质的变性。这个性质可用于蛋较不同生物的细胞色素C的一级结构发现与 白质的分离。

人类亲缘关系接近其氨基酸组成的差异越小 蛋白质受到某些物理或化学因素作用时

亲缘关系越远差异越大。 引起生物活性的丧失溶解度的降低以及其它

3蛋白质的激活作用 性质的改变这种现象称为蛋白质的变性作用

在生物体内有些蛋白质常以前体的形式 变性作用的实质是由于维持蛋白质高级结构的

合成 只有按一定方式裂解除去部分肽链之 次级键遭到破坏而造成天然构象的解体但未

2

涉及共价键的断裂。有些变性是可逆的有些 一名词解释

变性是不可逆的。 当变性条件不剧烈时变性 1  1  两性离子dipolar ion

是可逆的除去变性因素后变性蛋白又可从 2  2  必需氨基酸 essential amino新回复到原有的天然构象恢复或部分恢复其 acid

原有的生物活性这种现象称为蛋白质的复性。 3  3 等电点( isoelectr ic point, pI )

六测定蛋白质分子量的方法 4  4 稀有氨基酸(rare amino acid)

1 凝胶过滤法 5  5  非蛋白质氨基酸(nonprotein

凝胶过滤法分离蛋白质的原理是根据蛋白 amino acid)

质分子量的大小。 由于不同排阻范围的葡聚糖 6  6 构型(configuration)

凝胶有一特定的蛋白质分子量范围在此范围 7  7  蛋白质的一级结构(protein内分子量的对数和洗脱体积之间成线性关系 pr imary structure)

因此 用几种已知分子量的蛋白质为标准进 8  8 构象(conformation)

行凝胶层析 以每种蛋白质的洗脱体积对它们 9  9  蛋白质的二级结构(protein的分子量的对数作图绘制出标准洗脱曲线。 secondary structure)

未知蛋白质在同样的条件下进行凝胶层析根 10结构域(domain)

据其所用的洗脱体积从标准洗脱曲线上可求 1 1  蛋白质的三级结构(protein tertiary出此未知蛋白质对应的分子量。 structure)

2 SDS-聚丙烯酰胺凝胶电泳法 12氢键(hydrogen bond)

蛋白质在普通聚丙烯酰胺凝胶中的电泳速 13  蛋白质的 四级结构 (protein度取决于蛋白质分子的大小、分子形状和所带 quaternary structure)

电荷的多少。 SDS 十二烷基磺酸钠是一种 14 离子键( ionic bond)

去污剂可使蛋白质变性并解离成亚基。 当蛋 15  超二级结构 (super-secondary白质样品中加入SDS后 SDS与蛋白质分子结 structure)

合使蛋白质分子带上大量的强负电荷并且 16疏水键(hydrophobic bond)

使蛋白质分子的形状都变成短棒状从而消除 17范德华力( van der Waals force)

了蛋白质分子之间原有的带电荷量和分子形状 18盐析(salting out)

的差异。这样电泳的速度只取决于蛋白质分子 19盐溶(salting in)

量的大小蛋白质分子在电泳中的相对迁移率 20蛋白质的变性(denaturation)

和分子质量的对数成直线关系。以标准蛋白质 21 蛋白质的复性(renaturation)

分子质量的对数和其相对迁移率作图得到标 22蛋白质的沉淀作用(precipitation)

准曲线根据所测样品的相对迁移率从标准 23凝胶电泳gel electrophoresis

曲线上便可查出其分子质量。 24层析chromatography

3沉降法超速离心法

沉降系数S是指单位离心场强度溶质 (二) 填空题

的沉降速度。 S也常用于近似地描述生物大分 1 蛋白质多肽链中的肽键是通过一个氨基酸子的大小。蛋白质溶液经高速离心分离时 由 的_____基和另一氨基酸的_____基连接而于比重关系蛋白质分子趋于下沉沉降速度 形成的。

与蛋白质颗粒大小成正比应用光学方法观察 2大多数蛋白质中氮的含量较恒定 平均为离心过程中蛋白质颗粒的沉降行为可判断出 ___% 如测得1克样品含氮量为10mg,则蛋白质的沉降速度。根据沉降速度可求出沉降 蛋白质含量为____%。

系数将S带入公式 即可计算出蛋白质的分 3在20种氨基酸中酸性氨基酸有_______子质量。 __和________2种具有羟基的氨基酸是_

_______和_________ 能形成二硫键的氨

基酸是__________

4蛋白质中的_________、 ___________和_

_________3种氨基酸具有紫外吸收特性

二、 习 题 因而使蛋白质在280nm处有最大吸收值。

5精氨酸的pI值为10 76,将其溶于pH7的

3

缓冲液中 并置于电场中 则精氨酸应向 而使蛋白质得到分离。

电场的_______方向移动。 17氨基酸处于等电状态时主要是以_____

6组成蛋白质的20种氨基酸中含有咪唑环 ___形式存在此时它的溶解度最小。

的氨基酸是________含硫的氨基酸有__ 18鉴定蛋白质多肽链氨基末端常用的方法

_______和___________。 有__________和_______________。

7蛋白质的二级结构最基本的有两种类型 19测定蛋白质分子量的方法有_________、

它们是_____________和______________。 ____________和__________________。

8 α-螺旋结构是由同一肽链的_______和 20今有甲、 乙、丙三种蛋白质 它们的等

________间的___键维持的螺距为_____ 电点分别为8 0、 4 5和10 0,当在pH8 0

_,每圈螺旋含_______个氨基酸残基 每 缓冲液中 它们在电场中电泳的情况为

个氨基酸残基沿轴上升高度为_________。 甲_______ 乙_______丙________。

天然蛋白质分子中的α-螺旋大都属于___ 21  当氨基酸溶液的pH=pI时氨基酸以___

手螺旋。 __离子形式存在 当pH>pI时氨基酸以

9在蛋白质的α-螺旋结构中在环状氨基 _______离子形式存在。

酸________存在处局部螺旋结构中断。 22  谷氨酸的pK1 (α-COOH)2 19, pK2

(α-NH+3 ) = 9 67, pKR (R基)= 4 25,

作者秋月春 谷氨酸的等电点为__________。

24 将分子量分别为a 90 000 、 b 45



4

4 下列4种氨基酸中哪个有碱性侧链 C性氨基酸的相邻存在 D

A脯氨酸 B苯丙氨酸 C 异 性氨基酸的相邻存在

亮氨酸 D赖氨酸 E 以上各项都是

5 下列哪种氨基酸属于亚氨基酸 14于β-折叠片的叙述下列哪项是错误的

A 丝氨酸 B脯氨酸 C 亮 A β-折叠片的肽链处于曲折的伸展状态

氨酸 D组氨酸 B 的结构是借助于链内氢键稳定的

6 下列哪一项不是蛋白质α-螺旋结构的特 C 有的β-折叠片结构都是通过几段肽点 链平行排列而形成的

A天然蛋白质多为右手螺旋 D基酸之间的轴距为0 35nm

B肽链平面充分伸展 15持蛋白质二级结构稳定的主要作用力是

C每隔3 6个氨基酸螺旋上升一圈。 A盐键 B疏水键 C氢

D每个氨基酸残基上升高度为0 15nm 键 D二硫键

7 下列哪一项不是蛋白质的性质之一 16维持蛋白质三级结构稳定的因素是

A处于等电状态时溶解度最小 B A肽键 B 二硫键 C 离子键加入少量中性盐溶解度增加 D氢键 E次级键

C 变性蛋白质的溶解度增加 D 17凝胶过滤法分离蛋白质时从层析柱上有紫外吸收特性 先被洗脱下来的是

8 下列氨基酸中哪一种不具有旋光性 A分子量大的 B分子量

A Leu B Ala C Gly 小的

D Ser E Val C 电荷多的 D 带电荷

9在下列检测蛋白质的方法中 哪一种取决 少的

于完整的肽链 18 下列哪项与蛋白质的变性无关

A 凯氏定氮法 B  双缩尿反应 A 肽键断裂 B氢键

C紫外吸收法 D茚三酮法 被破坏

10 下列哪种酶作用于由碱性氨基酸的羧基 C 离子键被破坏 D疏水键形成的肽键 被破坏

A糜蛋白酶 B羧肽酶 C氨 19蛋白质空间构象的特征主要取决于下列

肽酶 D胰蛋白酶 哪一项

1 1 下列有关蛋白质的叙述哪项是正确的 A  多肽链中氨基酸的排列顺序

A蛋白质分子的净电荷为零时的pH值是 B次级键

它的等电点 C  链 内 及 链 间 的 二 硫 键

B大多数蛋白质在含有中性盐的溶液中 D温度及pH

会沉淀析出 20 下列哪个性质是氨基酸和蛋白质所共有

C 由于蛋白质在等电点时溶解度最大 的

所以沉淀蛋白质时应远离等电点 A胶体性质 B 两性性

D 以上各项均不正确 质

12 下列关于蛋白质结构的叙述 哪一项是 C沉淀反应 D变性性错误的 质

A氨基酸的疏水侧链很少埋在分子的中 E双缩脲反应

心部位 21 氨基酸在等电点时具有的特点是

B 电荷的氨基酸侧链常在分子的外侧 A不带正电荷 B不带负面向水相 电荷

C 白质的一级结构在决定高级结构方面 C A和B D溶解度是重要因素之一 最大

D 白质的空间结构主要靠次级键维持 E在电场中不泳动

13列哪些因素妨碍蛋白质形成α-螺旋结构 22蛋白质的一级结构是指

A脯氨酸的存在 B A  蛋白质氨基酸的种类和数目

氨基酸残基的大的支链 B蛋白质中氨基酸的排列顺序

5

C 蛋白质分子中多肽链的折叠和盘绕 制备。

D包括A, B和C ( ) 20蛋白质的空间结构就是它的三级结

(四) 是非判断题 构。

( ) 1 氨基酸与茚三酮反应都产生蓝紫色 ( ) 21 维持蛋白质三级结构最重要的作用

化合物。 力是氢键。

( ) 2 因为羧基碳和亚氨基氮之间的部分 ( )22 具有四级结构的蛋白质 它的每个双键性质所以肽键不能自由旋转。 亚基单独存在时仍能保存蛋白质原有的

( ) 3所有的蛋白质都有酶活性。 生物活性。

( ) 4 α-碳和羧基碳之间的键不能自由旋 ( )23 变性蛋白质的溶解度降低 是由于转。 中和了蛋白质分子表面的电荷及破坏( ) 5 多数氨基酸有D-和L-两种不同构型 了外层的水膜所引起的。

而构型的改变涉及共价键的破裂。 ( )24蛋白质二级结构的稳定性是靠链内( ) 6所有氨基酸都具有旋光性。 氢键维持的肽链上每个肽键都参与氢( ) 7构成蛋白质的20种氨基酸都是必需 键的形成。

氨基酸。

( ) 8蛋白质多肽链中氨基酸的排列顺序 五问答题

在很大程度上决定了它的构象。 1 什么是蛋白质的一级结构为什么说蛋白

( ) 9一氨基一羧基氨基酸的pI为中性 质的一级结构决定其空间结构

因为-COOH和-NH2的解离度相同。 2什么是蛋白质的空间结构蛋白质的空间

结构与其生物功能有何关系

作者秋月春 3蛋白质的α—螺旋结构有何特点

6什么是蛋白质的变性作用和复性作用蛋( ) 10蛋白质的变性是蛋白质立体结构的 白质变性后哪些性质会发生改变

( ) 12血红蛋白和肌红蛋白都是氧的载体 CNBr 、 异硫氰酸苯酯、 丹黄酰氯、 脲

白质多肽链N-端氨基酸的原理是相同的。  1 测定小肽的氨基酸序列。

( ) 14 并非所有构成蛋白质的20种氨基 2鉴定肽的氨基末端残基。

酸的α-碳原子上都有一个自由羧基和 3不含二硫键的蛋白质的可逆变性如有

一个自由氨基。 二硫键存在时还需加什么试剂

( ) 17所有的肽和蛋白质都能和硫酸铜的 白质的空间结构。假设有下列氨基酸序列碱性溶液发生双缩尿反应。 如图 

( ) 18一个蛋白质分子中有两个半胱氨酸

存在时 它们之间可以形成两个二硫键。

( ) 19盐析法可使蛋白质沉淀但不引起

变性所以盐析法常用于蛋白质的分离

6

1 5 10 局部区域内15 多肽链沿一定方向盘绕和折

I le-Ala-His-Thr-Tyr-Gly-Pro-Glu-Ala-Ala叠-M的et方-C式ys。-Lys-Try-

Glu-Ala-Gln-

20 25 27 近似球形的组装体。

Pro-Asp-Gly-Met-Glu-Cys-Ala-Phe-His-A1 1rg蛋白质的三级结构指蛋白质在二级结

构的基础上借助各种次级键卷曲折叠成特

级结构单位组合在一起所形成的有规则的、

在空间上能辨认的二级结构组合体。

三、 习题解答

7

体和固定相可以是液体或固体之间 作者秋月春

的分配比例将混合成分分开的技术。 作品编号 745965GU48876521010023043658

二填空题 时间 20201213

1  1  氨羧基

8

蛋白质消化后产生的氨紫外吸收法是通 折叠结构中相邻肽链或肽段之间形成氢

过测定蛋白质的紫外消光值定量测定蛋白 键以维持结构的稳定 所以氢键是维持蛋

质的方法 因为大多数蛋白质都含有酪氨 白质二级结构稳定的主要作用力。离子键、

酸有些还含有色氨酸或苯丙氨酸这三 疏水键和范德华力在维持蛋白质的三级结

种氨基酸具有紫外吸收特性所以紫外吸 构和四级结构中起重要作用而二硫键在

收值与蛋白质含量成正比。 稳定蛋白质的三级结构中起一定作用。

10 D靡蛋白酶即胰凝乳蛋白酶作用于酪氨 16 E肽键是连接氨基酸的共价键 它是维

酸、色氨酸和苯丙氨酸的羧基参与形成的 持蛋白质一级结构的作用力而硫键是2

肽键羧肽酶是从肽链的羧基端开始水解 分子半胱氨酸的巯基脱氢氧化形成的共价

肽键的外肽酶氨肽酶是从肽链的氨基端 键 它可以存在于2条肽链之间也可以由

开始水解肽键的外肽酶胰蛋白酶可以专 存在于同一条肽链的2个不相邻的半胱氨

一地水解碱性氨基酸的羧基参与形成的肽 酸之间 它在维持蛋白质三级结构中起一

键。 定作用但不是最主要的。离子键和氢键

1 1  A蛋白质的等电点是指蛋白质分子内的 都是维持蛋白质三级结构稳定的因素之一

正电荷桌能总数与负电荷总数相等时的pH 但此项选择不全面也不确切。次级键包

值。蛋白质盐析的条件是加入足量的中性 括氢键、离子键、疏水键和范德华力所

盐如果加入少量中性盐不但不会使蛋白 以次项选择最全面、确切。

质沉淀析出反而会增加其溶解度 即盐溶。 17 A 用凝胶过滤柱层析分离蛋白质是根据

在等电点时蛋白质的净电荷为零分子 蛋白质分子大小不同进行分离的方法 与

间的净电斥力最小所以溶解度最小在 蛋白质分子的带电状况无关。在进行凝胶

溶液中易于沉淀所以通常沉淀蛋白质应 过滤柱层析过程中 比凝胶网眼大的分子

调pH至等电点。 不能进入网眼内被排阻在凝胶颗粒之外。

12 A在蛋白质的空间结构中通常是疏水 比凝胶网眼小的颗粒可以进入网眼内分

性氨基酸的侧链存在于分子的内部 因为 子越小进入网眼的机会越多 因此不同大

疏水性基团避开水相而聚集在一起而亲 小的分子通过凝胶层析柱时所经的路程距

水侧链分布在分子的表面以充分地与水作 离不同大分子物质经过的距离短而先被

用蛋白质的一级结构是多肽链中氨基酸 洗出 小分子物质经过的距离长后被洗

的排列顺序此顺序即决定了肽链形成二 脱从而使蛋白质得到分离。

级结构的类型以及更高层次的结构维持 18 A蛋白质的变性是其空间结构被破坏

蛋白质空间结构的作用力主要是次级键。 从而引起理化性质的改变以及生物活性的

13 E脯氨酸是亚氨基酸,参与形成肽键后 丧失但其一级结构不发生改变所以肽

不能再与C=O氧形成氢键 因此不能形成 键没有断裂。蛋白质变性的机理是维持其

α-螺旋结构;氨基酸残基的支链大时空 空间结构稳定的作用力被破坏氢键、离

间位阻大妨碍螺旋结构的形成连续出 子键和疏水键都是维持蛋白质空间结构的

现多个酸性氨基酸或碱性氨基酸时 同性 作用力 当这些作用力被破坏时空间结构

电荷会互相排斥所以不能形成稳定的螺 就被破坏并引起变性所以与变性有关。

旋结构。 19 A蛋白质的一级结构即蛋白质多肽链中

14 C β-折叠结构是一种常见的蛋白质二 氨基酸的排列顺序决定蛋白质的空间构象

级结构的类型分为平行和反平行两种排 因为一级结构中包含着形成空间结构所需

列方式所以题中C项的说法是错误的。 要的所有信息氨基酸残基的结构和化学

在β-折叠结构中肽链处于曲折的伸展状 性质决定了所组成的蛋白质的二级结构的

态 氨基酸残基之间的轴心距离为 类型以及三级、 四级结构的构象二硫键

0 35nm, 相邻肽链或同一肽链中的几个 和次级键都是维持蛋白质空间构象稳定的

肽段之间形成氢键而使结构稳定。 作用力但不决定蛋白质的构象温度及

15 C蛋白质二级结构的两种主要类型是 pH影响蛋白质的溶解度、解离状态、生物

α-螺旋结构和β-折叠结构。在α-螺旋 活性等性质但不决定蛋白质的构象。

结构中肽链上的所有氨基酸残基均参与氢 20 B氨基酸即有羧基又有氨基可以提供

键的形成以维持螺旋结构的稳定。在β- 氢质子也可以接受氢质子 所以即是酸又

9