蛋白质郭蔼光版基础生物化学习题

合物。 2 Sanger反应 α-NH2与2,4-

二硝基氟苯作用产生相应的DNB-氨基酸。

3 Edman反应 α-NH2与苯异硫氰酸酯

作用产生相应的氨基酸的苯氨基硫甲酰衍

生物  PIT-氨基酸 。 Sanger反应和

创 物称为肽 由2个氨基酸组成的肽称为二

作者 凤呜大王* 肽 由3个氨基酸组成的肽称为三肽 少

于10个氨基酸肽称为寡肽 由10个以上

氨基酸组成的肽称为多肽。

三蛋白质的结构

蛋白质是具有特定构象的大分子 为

研究方便将蛋白质结构分为四个结构水

平包括一级结构、二级结构、三级结构

和四级结构。一般将二级结构、三级结构

基础生物化学习题上 和四级结构称为三维构象或高级结构。

一级结构指蛋白质多肽链中氨基酸的

第一章 蛋白质 排列顺序。肽键是蛋白质中氨基酸之间的

主要连接方式 即由一个氨基酸的α-氨

一、知识要点 基和另一个氨基酸的α-之间脱去一分子

水相互连接。肽键具有部分双键的性质

一氨基酸的结构 所以整个肽单位是一个刚性的平面结构。

蛋白质是重要的生物大分子 其组成 在多肽链的含有游离氨基的一端称为肽链

单位是氨基酸。组成蛋白质的氨基酸有20 的氨基端或N端 而另一端含有一个游离

种均为α-氨基酸。每个氨基酸的α-碳 羧基的一端称为肽链的羧基端或C端。

上连接一个羧基 一个氨基 一个氢原子 蛋白质的二级结构是指多肽链骨架盘

和一个侧链R基团。 20种氨基酸结构的差 绕折叠所形成的有规律性的结构。最基本

别就在于它们的R基团结构的不同。 的二级结构类型有α-螺旋结构和β-折叠

根据20种氨基酸侧链R基团的极性 结构 此外还有β-转角和自由回转。右

可将其分为四大类非极性R基氨基酸8 手α-螺旋结构是在纤维蛋白和球蛋白中

种  不带电荷的极性R基氨基酸7 发现的最常见的二级结构,每圈螺旋含有

种  带负电荷的R基氨基酸2种  3 6个氨基酸残基螺距为0 54nm,螺旋

带正电荷的R基氨基酸3种 。 中的每个肽键均参与氢键的形成以维持螺

二氨基酸的性质 旋的稳定。 β-折叠结构也是一种常见的二

氨基酸是两性电解质。 由于氨基酸含 级结构在此结构中 多肽链以较伸展的

有酸性的羧基和碱性的氨基 所以既是酸 曲折形式存在肽链或肽段 的排列可

又是碱是两性电解质。有些氨基酸的侧 以有平行和反平行两种方式。氨基酸之间

链还含有可解离的基团 其带电状况取决 的轴心距为0 35nm,相邻肽链之间借助氢

于它们的pK值。 由于不同氨基酸所带的可 键彼此连成片层结构。

解离基团不同所以等电点不同。 结构域是介于二级结构和三级结构之

除甘氨酸外 其它都有不对称碳原子 间的一种结构层次 是指蛋白质亚基结构

所以具有D-型和L-型2种构型 具有旋光 中明显分开的紧密球状结构区域。

性天然蛋白质中存在的氨基酸都是L-型 超二级结构是指蛋白质分子中的多肽

的。酪氨酸、苯丙氨酸和色氨酸具有紫外 链在三维折叠中形成有规则的三级结构聚

吸收特性在280nm处有最大吸收值大 集体。

多数蛋白质都具有这些氨基酸 所以蛋白 蛋白质的三级结构是整个多肽链的三

质在280nm处也有特征吸收这是紫外吸 维构象 它是在二级结构的基础上 多肽

收法定量测定蛋白质的基础。 链进一步折叠卷曲形成复杂的球状分子结

氨基酸的α-羧基和α-氨基具有化学 构。具有三级结构的蛋白质一般都是球蛋

反应性 另外许多氨基酸的侧链还含有 白这类蛋白质的多肽链在三维空间中沿

羟基、氨基、羧基等可解离基团 也具有 多个方向进行盘绕折叠形成十分紧密的

化学反应性。较重要的化学反应有  1  近似球形的结构分子内部的空间只能容

茚三酮反应 除脯氨酸外 所有的α-氨 纳少数水分子几乎所有的极性R基都分

基酸都能与茚三酮发生颜色反应生成蓝 布在分子外表面形成亲水的分子外壳

紫色化合物脯氨酸与茚三酮生成黄色化 而非极性的基团则被埋在分子内部 不与

1

水接触。蛋白质分子中侧链R基团的相互 一条多肽链含有四对二硫键 空间构象

作用对稳定球状蛋白质的三级结构起着重 为球状分子。将天然核糖核酸酶在8mol/L

要作用。 脲中用β-巯基乙醇处理 则分子内的四

蛋白质的四级结构指数条具有独立的 对二硫键断裂分子变成一条松散的肽链

三级结构的多肽链通过非共价键相互连接 此时酶活性完全丧失。但用透析法除去

而成的聚合体结构。在具有四级结构的蛋 β-巯基乙醇和脲后此酶经氧化又自发地

白质中 每一条具有三级结构的皑链称为 折叠成原有的天然构象 同时酶活性又恢

亚基或亚单位缺少一个亚基或亚基单独 复。

存在都不具有活性。 四级结构涉及亚基在 2血红蛋白的变构现象

整个分子中的空间排布以及亚基之间的相 血红蛋白是一个四聚体蛋白质 具有

互关系。 氧合功能可在血液中运输氧。研究发现

维持蛋白质空间结构的作用力主要是 脱氧血红蛋白与氧的亲和力很低 不易与

氢键、离子键、疏水作用力和范德华力等 氧结合。一旦血红蛋白分子中的一个亚基

非共价键又称次级键。此外在某些蛋 与O2结合就会引起该亚基构象发生改变

白质中还有二硫键 二硫键在维持蛋白质 并引起其它三个亚基的构象相继发生变化

构象方面也起着重要作用。 使它们易于和氧结合说明变化后的构象

蛋白质的空间结构取决于它的一级结 最适合与氧结合。

构 多肽离岸主链上的氨基酸排列顺序包 从以上例子可以看出 只有当蛋白质

含了形成复杂的三维结构即正确的空间 以特定的适当空间构象存在时才具有生物

结构所需要的全部信息。 活性。

四蛋白质结构与功能的关系 五蛋白质的重要性质

不同的蛋白质 由于结构不同而具有 蛋白质是两性电解质 它的酸碱性质

不同的生物学功能。蛋白质的生物学功能 取决于肽链上的可解离的R基团。不同蛋

是蛋白质分子的天然构象所具有的性质 白质所含有的氨基酸的种类、数目不同

功能与结构密切相关。 所以具有不同的等电点。 当蛋白质所处环

1 一级结构与功能的关系 境的pH大于pI时蛋白质分子带负电荷

蛋白质的一级结构与蛋白质功能有相 pH小于pI时蛋白质带正电荷 pH等于

适应性和统一性可从以下几个方面说明 pI时蛋白质所带净电荷为零此时溶解

1 一级结构的变异与分子病 度最小。

蛋白质中的氨基酸序列与生物功能密 蛋白质分子表面带有许多亲水基团

切相关 一级结构的变化往往导致蛋白质 使蛋白质成为亲水的胶体溶液。蛋白质颗

生物功能的变化。如镰刀型细胞贫血症 粒周围的水化膜水化层以及非等电状

其病因是血红蛋白基因中的一个核苷酸的 态时蛋白质颗粒所带的同性电荷的互相排

突变导致该蛋白分子中 β-链第6位谷氨 斥是使蛋白质胶体系统稳定的主要因素。

酸被缬氨酸取代。这个一级结构上的细微 当这些稳定因素被破坏时蛋白质会产生

差别使患者的血红蛋白分子容易发生凝聚 沉淀。高浓度中性盐可使蛋白质分子脱水

导致红细胞变成镰刀状容易破裂引起贫 并中和其所带电荷从而降低蛋白质的溶

血 即血红蛋白的功能发生了变化。 解度并沉淀析出 即盐析。但这种作用并

2一级结构与生物进化 不引起蛋白质的变性。这个性质可用于蛋

研究发现 同源蛋白质中有许多位置 白质的分离。

的氨基酸是相同的 而其它氨基酸差异较 蛋白质受到某些物理或化学因素作用

大。如比较不同生物的细胞色素C的一级 时 引起生物活性的丧失溶解度的降低

结构 发现与人类亲缘关系接近其氨基 以及其它性质的改变这种现象称为蛋白

酸组成的差异越小 亲缘关系越远差异越 质的变性作用。变性作用的实质是由于维

大。 持蛋白质高级结构的次级键遭到破坏而造

3蛋白质的激活作用 成天然构象的解体但未涉及共价键的断

在生物体内 有些蛋白质常以前体的 裂。有些变性是可逆的有些变性是不可

形式合成只有按一定方式裂解除去部分 逆的。 当变性条件不剧烈时 变性是可逆

肽链之后才具有生物活性如酶原的激活。 的 除去变性因素后 变性蛋白又可从新

2蛋白质空间结构与功能的关系 回复到原有的天然构象恢复或部分恢复

蛋白质的空间结构与功能之间有密切 其原有的生物活性这种现象称为蛋白质

相关性 其特定的空间结构是行使生物功 的复性。

能的基础。 以下两方面均可说明这种相关 六测定蛋白质分子量的方法

性。 1 凝胶过滤法

 1  核糖核酸酶的变性与复性及其 凝胶过滤法分离蛋白质的原理是根据

功能的丧失与恢复 蛋白质分子量的大小。 由于不同排阻范围

核糖核酸酶是由124个氨基酸组成的 的葡聚糖凝胶有一特定的蛋白质分子量范

2

围在此范围内 分子量的对数和洗脱体 1  1  两性离子dipolar ion

积之间成线性关系。 因此 用几种已知分 2  2 必需氨基酸essential amino

子量的蛋白质为标准进行凝胶层析 以 acid

每种蛋白质的洗脱体积对它们的分子量的 3  3  等 电 点 ( isoelectr ic

对数作图绘制出标准洗脱曲线。未知蛋 point, pI )

白质在同样的条件下进行凝胶层析根据 4  4 稀有氨基酸(rare amino acid)

其所用的洗脱体积从标准洗脱曲线上可 5  5 非蛋白质氨基酸(nonprotein

求出此未知蛋白质对应的分子量。 amino acid)

2 SDS-聚丙烯酰胺凝胶电泳法 6  6 构型(configuration)

蛋白质在普通聚丙烯酰胺凝胶中的电 7  7  蛋白质的一级结构(protein

泳速度取决于蛋白质分子的大小、分子形 pr imary structure)

状和所带电荷的多少。 SDS 十二烷基磺 8  8 构象(conformation)

酸钠是一种去污剂 可使蛋白质变性并 9  9  蛋白质的二级结构(protein

解离成亚基。 当蛋白质样品中加入SDS后 secondary structure)

SDS与蛋白质分子结合使蛋白质分子带 10结构域(domain)

上大量的强负电荷 并且使蛋白质分子的 1 1  蛋白质的三级结构(protein

形状都变成短棒状从而消除了蛋白质分 tertiary structure)

子之间原有的带电荷量和分子形状的差异。 12氢键(hydrogen bond)

这样电泳的速度只取决于蛋白质分子量的 13  蛋白质的四级结构(protein

大小蛋白质分子在电泳中的相对迁移率 quaternary structure)

和分子质量的对数成直线关系。 以标准蛋 14 离子键( ionic bond)

白质分子质量的对数和其相对迁移率作图 15  超二级结构(super-secondary

得到标准曲线根据所测样品的相对迁移 structure)

率从标准曲线上便可查出其分子质量。 16疏水键(hydrophobic bond)

3沉降法超速离心法 17范德华力( van der Waals force)

沉降系数S是指单位离心场强度溶 18盐析(salting out)

质的沉降速度。 S也常用于近似地描述生 19盐溶(salting in)

物大分子的大小。蛋白质溶液经高速离心 20蛋白质的变性(denaturation)

分离时 由于比重关系蛋白质分子趋于 21 蛋白质的复性(renaturation)

下沉沉降速度与蛋白质颗粒大小成正比 22蛋白质的沉淀作用(precipitation)

应用光学方法观察离心过程中蛋白质颗粒 23凝胶电泳gel electrophoresi s

的沉降行为 可判断出蛋白质的沉降速度。 24层析chromatography

根据沉降速度可求出沉降系数将S带入

公式 即可计算出蛋白质的分子质量。 (二) 填空题

1 蛋白质多肽链中的肽键是通过一个氨基

酸的_____基和另一氨基酸的_____基

连接而形成的。

2大多数蛋白质中氮的含量较恒定平均

为___% 如测得1克样品含氮量为

10mg,则蛋白质含量为____%。

3在20种氨基酸中酸性氨基酸有____

_____和________2种 具有羟基的氨

基酸是________和_________ 能形成

创 二硫键的氨基酸是__________

作者 凤呜大王* 吸收值。

5精氨酸的pI值为10 76,将其溶于pH7

的缓冲液中并置于电场中则精氨酸

应向电场的_______方向移动。

6组成蛋白质的20种氨基酸中含有咪

唑环的氨基酸是________ 含硫的氨

一名词解释 它们是_____________和___________

___。

3

8 α-螺旋结构是由同一肽链的_______ 链上所有的羰基氧与亚氨基氢都参与了

和 ________间的___键维持的螺距 链内_____键的形成 因此构象相当稳

为______,每圈螺旋含_______个氨基 定。

酸残基每个氨基酸残基沿轴上升高度 24  将分子量分别 为 a  90

为_________。天然蛋白质分子中的 000 、 b 45 000 、 c  1 10 000

α-螺旋大都属于___手螺旋。 的三种蛋白质混合溶液进行凝胶过滤层

9在蛋白质的α-螺旋结构中在环状氨 析 它们被洗脱下来的先后顺序是____

基酸________存在处局部螺旋结构中 _________。

断。 25肌红蛋白的含铁量为0 34% 其最小

10球状蛋白质中有_____侧链的氨基酸 分子量是______血红蛋白的含铁量也

残基常位于分子表面而与水结合而有 是0 34%但每分子含有4个铁原子

_______侧链的氨基酸位于分子的内部。 血红蛋白的分子量是________

1 1 氨基酸与茚三酮发生氧化脱羧脱氨反 26 一个α-螺旋片段含有180个氨基酸

应生成______色化合物 而________ 残基 该片段中有_____圈螺旋该

与茚三酮反应生成黄色化合物。 α-螺旋片段的轴长为_____

12维持蛋白质的一级结构的化学键有__

_____和_______维持二级结构靠___ (三) 选择题

_____键维持三级结构和四级结构靠 1 在生理pH条件下 下列哪种氨基酸带

_________键 其中包括________、 _ 正电荷

_______、 ________和_________ A 丙氨酸 B 酪氨酸

13稳定蛋白质胶体的因素是__________ C赖氨酸

________和______________________。 D蛋氨酸 E异亮氨酸

14 GSH的中文名称是____________ 它 2 下列氨基酸中哪一种是非必需氨基酸

的活性基团是__________ 它的生化 A 亮氨酸 B 酪氨酸

功能是____________________。 C赖氨酸

15 加入低浓度的中性盐可使蛋白质溶解 D蛋氨酸 E苏氨酸

度________这种现象称为________ 3蛋白质的组成成分中在280nm处有最

而加入高浓度的中性盐 当达到一定的 大吸收值的最主要成分是

盐饱和度时可使蛋白质的溶解度____ A酪氨酸的酚环 B

__并__________,这种现象称为_____ 半胱氨酸的硫原子

__,蛋白质的这种性质常用于________ C  肽 键

_____。 D苯丙氨酸

16 用电泳方法分离蛋白质的原理是在

一定的pH条件下不同蛋白质的_____

___、 _________和___________不同

因而在电场中移动的_______和______

_不同从而使蛋白质得到分离。

17氨基酸处于等电状态时主要是以__ 创

法有__________和_______________。 作者 凤呜大王*

19测定蛋白质分子量的方法有________

_、____________和_______________

___。

20今有甲、 乙、丙三种蛋白质 它们的

等电点分别为8 0、 4 5和10 0,当在

4

B肽链平面充分伸展 A肽键 B 二硫键 C 离子

C每隔3 6个氨基酸螺旋上升一圈。 键 D氢键 E次级键

D  每个氨基酸残基上升高度为 17凝胶过滤法分离蛋白质时从层析柱

0 15nm 上先被洗脱下来的是

7 下列哪一项不是蛋白质的性质之一 A 分子量大的 B 分

A  处于等电状态时溶解度最小 子量小的

B 加入少量中性盐溶解度增加 C 电荷多的 D 带

C  变性蛋白质的溶解度增加 电荷少的

D有紫外吸收特性 18 下列哪项与蛋白质的变性无关

8 下列氨基酸中哪一种不具有旋光性 A 肽键断裂 B氢

A Leu B Ala C Gly 键被破坏

D Ser E Val C 离子键被破坏 D疏

9在下列检测蛋白质的方法中 哪一种取 水键被破坏

决于完整的肽链 19蛋白质空间构象的特征主要取决于下

A 凯氏定氮法 B 双缩尿反应 列哪一项

C紫外吸收法 D茚三酮法 A  多肽链中氨基酸的排列顺序

10 下列哪种酶作用于由碱性氨基酸的羧 B次级键

基形成的肽键 C  链内及链间 的 二硫键

A  糜蛋白酶 B  羧肽酶 D温度及pH

C氨肽酶 D胰蛋白酶 20 下列哪个性质是氨基酸和蛋白质所共

1 1 下列有关蛋白质的叙述哪项是正确的 有的

A 蛋白质分子的净电荷为零时的pH A胶体性质 B 两

值是它的等电点 性性质

B大多数蛋白质在含有中性盐的溶液 C沉淀反应 D 变

中会沉淀析出 性性质

C 由于蛋白质在等电点时溶解度最大 E双缩脲反应

所以沉淀蛋白质时应远离等电点 21 氨基酸在等电点时具有的特点是

D 以上各项均不正确 A 不带正电荷 B 不

12 下列关于蛋白质结构的叙述 哪一项 带负电荷

是错误的 C A和B D溶解

A氨基酸的疏水侧链很少埋在分子的 度最大

中心部位 E在电场中不泳动

B 电荷的氨基酸侧链常在分子的外侧 22蛋白质的一级结构是指

面向水相 A  蛋白质氨基酸的种类和数目

C 白质的一级结构在决定高级结构方 B蛋白质中氨基酸的排列顺序

面是重要因素之一 C蛋白质分子中多肽链的折叠和盘绕

D 白质的空间结构主要靠次级键维持 D包括A, B和C

13 列哪些因素妨碍蛋白质形成α-螺旋 (四) 是非判断题

结构 ( ) 1 氨基酸与茚三酮反应都产生蓝紫

A  脯 氨 酸 的 存 在 色化合物。

B氨基酸残基的大的支链 ( ) 2 因为羧基碳和亚氨基氮之间的部

C  性氨基酸的 相邻存在 分双键性质所以肽键不能自由旋转。

D性氨基酸的相邻存在 ( ) 3所有的蛋白质都有酶活性。

E 以上各项都是 ( ) 4 α-碳和羧基碳之间的键不能自

14 于β-折叠片的叙述 下列哪项是错 由旋转。

误的 ( ) 5 多数氨基酸有D-和L-两种不同

A β-折叠片的肽链处于曲折的伸展 构型而构型的改变涉及共价键的破裂。

状态 ( ) 6所有氨基酸都具有旋光性。

B 的结构是借助于链内氢键稳定的 ( ) 7构成蛋白质的20种氨基酸都是

C有的β-折叠片结构都是通过几段 必需氨基酸。

肽链平行排列而形成的 ( ) 8蛋白质多肽链中氨基酸的排列顺

D基酸之间的轴距为0 35nm 序在很大程度上决定了它的构象。

15持蛋白质二级结构稳定的主要作用力 ( ) 9 一氨基一羧基氨基酸的pI为中

是 性 因为-COOH和-NH2 的解离度相

A  盐键 B  疏水键 同。

C氢键 D二硫键 ( ) 10蛋白质的变性是蛋白质立体结

16维持蛋白质三级结构稳定的因素是 构的破坏 因此涉及肽键的断裂。

5

( ) 1 1 蛋白质是生物大分子但并不 白质的一级结构决定其空间结构

都具有四级结构。 2什么是蛋白质的空间结构蛋白质的空

( ) 12血红蛋白和肌红蛋白都是氧的 间结构与其生物功能有何关系

载体前者是一个典型的变构蛋白 3蛋白质的α—螺旋结构有何特点

在与氧结合过程中呈现变构效应 4蛋白质的β—折叠结构有何特点

而后者却不是。 5举例说明蛋白质的结构与其功能之间的

( ) 13  用FDNB法和Edman降解法测 关系。

定蛋白质多肽链N-端氨基酸的原理 6什么是蛋白质的变性作用和复性作用

是相同的。 蛋白质变性后哪些性质会发生改变

( ) 14并非所有构成蛋白质的20种氨 7 简述蛋白质变性作用的机制。

基酸的α-碳原子上都有一个自由羧 8蛋白质有哪些重要功能

基和一个自由氨基。 9 下列试剂和酶常用于蛋白质化学的研究

中 CNBr 、异硫氰酸苯酯、丹黄酰氯、

脲、 6mol/L HCl 、 β-巯基乙醇、水合

茚三酮、过甲酸、胰蛋白酶、胰凝乳蛋

白酶。其中哪一个最适合完成以下各项

任务

创 1 测定小肽的氨基酸序列。

如

作者 凤呜大王* 4在芳香族氨基酸残基羧基侧水解肽键。

4在蛋氨酸残基羧基侧水解肽键。

5在赖氨酸和精氨酸残基羧基侧水解肽

键。

10根据蛋白质一级氨基酸序列可以预测

蛋白质的空间结构。假设有下列氨基

( ) 16在具有四级结构的蛋白质分子 I le-Ala-His-Thr-Tyr-Gly-Pro-Glu-Ala-Ala-Met-Cys-Lys-中 每个具有三级结构的多肽链是 Glu-Ala-Gln-

( )

铜的碱性溶液发生双缩尿反应。 Pro-Asp-Gly-Met-Glu-Cys-Ala-Phe-His-Arg

( ) 18 一个蛋白质分子中有两个半胱

氨酸存在时 它们之间可以形成两 1 预测在该序列的哪一部位可能会出弯

个二硫键。 或β-转角。

( ) 19盐析法可使蛋白质沉淀但不 2何处可能形成链内二硫键



氨酸

( )22 具有四级结构的蛋白质 它的每

个亚基单独存在时仍能保存蛋白质

原有的生物活性。 三、 习题解答

( )23 变性蛋白质的溶解度降低是由

于中和了蛋白质分子表面的电荷及 一名词解释

破坏了外层的水膜所引起的。 1  两性离子指在同一氨基酸分子上含有

两种电荷又称兼性离子或

参与氢键的形成。 2 必需氨基酸指人体和其它哺乳动

五问答

1 什么是蛋白质的一级结构为什么说蛋 3 氨基酸的等电点指氨基酸的正离子浓

6

度和负离子浓度相等时的pH值 用符 剂以及一些变性剂的作用时次级键遭

号pI表示。 到破坏导致天然构象的破坏但其一级

4稀有氨基酸指存在于蛋白质中的20 结构不发生改变。

种常见氨基酸以外的其它罕见氨基酸 21 蛋白质的复性指在一定条件下 变

它们是正常氨基酸的衍生物。 性的蛋白质分子恢复其原有的天然构象

5非蛋白质氨基酸指不存在于蛋白质分 并恢复生物活性的现象。

子中而以游离状态和结合状态存在于生 22蛋白质的沉淀作用在外界因素影响

物体的各种组织和细胞的氨基酸。 下蛋白质分子失去水化膜或被中和其

6构型指在立体异构体中不对称碳原子 所带电荷导致溶解度降低从而使蛋白

上相连的各原子或取代基团的空间排布。 质变得不稳定而沉淀的现象称为蛋白质

构型的转变伴随着共价键的断裂和重新 的沉淀作用。

形成。 23凝胶电泳 以凝胶为介质在电场作

7蛋白质的一级结构指蛋白质多肽链中 用下分离蛋白质或核酸等分子的分离

氨基酸的排列顺序 以及二硫键的位置。 纯化技术。

8构象指有机分子中不改变共价键结 24 层析按照在移动相可以是气体或

构仅单键周围的原子旋转所产生的原 液体 和固定相 可以是液体或固

子的空间排布。一种构象改变为另一种 体之间的分配比例将混合成分分开

构象时不涉及共价键的断裂和重新形 的技术。

成。构象改变不会改变分子的光学活性。

二填空题

9蛋白质的二级结构指在蛋白质分子中 1  1  氨羧基

的局部区域内 多肽链沿一定方向盘绕 2  2 16  6 25

和折叠的方式。 3  3 谷氨酸天冬氨酸丝氨酸

10结构域指蛋白质多肽链在二级结构 苏氨酸

的基础上进一步卷曲折叠成几个相对独 4  4 苯丙氨酸酪氨酸色氨酸

立的近似球形的组装体。 紫外吸收

1 1 蛋白质的三级结构指蛋白质在二级 5  5 负极

结构的基础上借助各种次级键卷曲折叠 6  6 组氨酸半胱氨酸蛋氨酸

成特定的球状分子结构的构象。 7  7 α-螺旋结构 β-折叠结构

12氢键指负电性很强的氧原子或氮原 8  C=O  N=H  氢 0 54nm 3 6 

子与N-H或O-H的氢原子间的相互吸引 0 15nm右

力。 9 脯氨酸羟脯氨酸

13蛋白质的四级结构指多亚基蛋白质 10极性疏水性

分子中各个具有三级结构的多肽链以适 1 1 蓝紫色脯氨酸

当方式聚合所呈现的三维结构。 12肽键二硫键氢键次级键氢键

14 离子键带相反电荷的基团之间的静 离子键疏水键范德华力

电引力也称为静电键或盐键。 13表面的水化膜 同性电荷

15超二级结构指蛋白质分子中相邻的 14谷胱甘肽巯基

二级结构单位组合在一起所形成的有规 15增加盐溶减小沉淀析出盐析

则的、在空间上能辨认的二级结构组合 蛋白质分离

体。 16 带电荷量分子大小分子形状方

16疏水键非极性分子之间的一种弱的、 向速率

非共价的相互作用。如蛋白质分子中的 17 两性离子最小

疏水侧链避开水相而相互聚集而形成的

作用力。

17范德华力 中性原子之间通过瞬间静

电相互作用产生的一种弱的分子间的力。

当两个原子之间的距离为它们的范德华

半径之和时范德华力最强。 创

19盐溶在蛋白质溶液中加入少量中性 作者 凤呜大王*

盐使蛋白质溶解度增加的现象。

20蛋白质的变性作用蛋白质分子的天

然构象遭到破坏导致其生物活性丧失的

现象。蛋白质在受到光照、热、有机溶

7

不对称碳原子 没有立体异构体 所

8

使结构稳定。 20 B氨基酸即有羧基又有氨基可以提

15 C蛋白质二级结构的两种主要类型是 供氢质子也可以接受氢质子 所以即

α-螺旋结构和β-折叠结构。在α- 是酸又是碱 是两性电解质。 由氨基

螺旋结构中肽链上的所有氨基酸残基 酸组成的蛋白质分子上也有可解离基

均参与氢键的形成以维持螺旋结构的 团 如谷氨酸和天冬氨酸侧链基团的

稳定。在β-折叠结构中相邻肽链或 羧基以及赖氨酸的侧链氨基 所以也

肽段之间形成氢键以维持结构的稳定 是两性电解质 这是氨基酸和蛋白质

所以氢键是维持蛋白质二级结构稳定 所共有的性质胶体性质是蛋白质所

的主要作用力。离子键、疏水键和范 具有的性质沉淀反应是蛋白质的胶

德华力在维持蛋白质的三级结构和四 体性质被破坏产生的现象 变性是蛋

级结构中起重要作用 而二硫键在稳 白质的空间结构被破坏后性质发生改

定蛋白质的三级结构中起一定作用。 变并丧失生物活性的现象 这三种现

16 E肽键是连接氨基酸的共价键 它 象均与氨基酸无关。

是维持蛋白质一级结构的作用力而 21  E 氨基酸分子上的正电荷数和负电

硫键是2分子半胱氨酸的巯基脱氢氧化 荷数相等时的pH值是其等电点 即净

形成的共价键 它可以存在于2条肽链 电荷为零 此时在电场中不泳动。 由

之间也可以由存在于同一条肽链的2个 于净电荷为零 分子间的净电斥力最

不相邻的半胱氨酸之间 它在维持蛋 小所以溶解度最小。

白质三级结构中起一定作用但不是 22 B蛋白质的一级结构是指蛋白质多肽

最主要的。离子键和氢键都是维持蛋 链中氨基酸的排列顺序蛋白质中所

白质三级结构稳定的因素之一但此 含氨基酸的种类和数目相同但排列顺

项选择不全面 也不确切。次级键包 序不同时 其一级结构以及在此基础

括氢键、离子键、疏水键和范德华力 上形成的空间结构均有很大不同。蛋

所以次项选择最全面、确切。 白质分子中多肽链的折叠和盘绕是蛋

17 A 用凝胶过滤柱层析分离蛋白质是 白质二级结构的内容所以B项是正确

根据蛋白质分子大小不同进行分离的 的。

方法 与蛋白质分子的带电状况无关。

在进行凝胶过滤柱层析过程中 比凝 四是非判断题

胶网眼大的分子不能进入网眼内被 1 错脯氨酸与茚三酮反应产生黄色化合

排阻在凝胶颗粒之外。 比凝胶网眼小 物其它氨基酸与茚三酮反应产生蓝色

的颗粒可以进入网眼内 分子越小进 化合物。

入网眼的机会越多 因此不同大小的 2对在肽平面中羧基碳和亚氨基氮之

分子通过凝胶层析柱时所经的路程距 间的键长为0 132nm介于C—N 单键

离不同 大分子物质经过的距离短而 和CN双键之间 具有部分双键的性

先被洗出 小分子物质经过的距离长 质不能自由旋转。

后被洗脱从而使蛋白质得到分离。 3错蛋白质具有重要的生物功能有些

18 A蛋白质的变性是其空间结构被破 蛋白质是酶可催化特定的生化反应

坏 从而引起理化性质的改变以及生 有些蛋白质则具有其它的生物功能而不

物活性的丧失但其一级结构不发生 具有催化活性所以不是所有的蛋白质

改变 所以肽键没有断裂。蛋白质变 都具有酶的活性。

性的机理是维持其空间结构稳定的作 4错 α-碳和羧基碳之间的键是C—C单

用力被破坏氢键、 离子键和疏水键 键可以自由旋转。

都是维持蛋白质空间结构的作用力 5对在20种氨基酸中 除甘氨酸外都

当这些作用力被破坏时空间结构就被 具有不对称碳原子 所以具有L-型和

破坏并引起变性所以与变性有关。 D-型2种不同构型这两种不同构型的

19 A蛋白质的一级结构即蛋白质多肽 转变涉及到共价键的断裂和从新形成。

链中氨基酸的排列顺序决定蛋白质的 6错 由于甘氨酸的α-碳上连接有2个

空间构象 因为一级结构中包含着形 氢原子所以不是不对称碳原子 没有

成空间结构所需要的所有信息氨基 2种不同的立体异构体 所以不具有旋

酸残基的结构和化学性质决定了所组 光性。其它常见的氨基酸都具有不对称

成的蛋白质的二级结构的类型以及三 碳原子 因此具有旋光性。

级、 四级结构的构象 二硫键和次级 7错必需氨基酸是指人或哺乳动物

键都是维持蛋白质空间构象稳定的作 自身不能合成机体又必需的氨基酸包

用力但不决定蛋白质的构象温度 括8种氨基酸。其它氨基酸人体自身可

及pH影响蛋白质的溶解度、解离状态 以合成称为非必需氨基酸。

生物活性等性质但不决定蛋白质的 8对蛋白质的一级结构是蛋白质多肽链

构象。 中氨基酸的排列顺序不同氨基酸的结

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